- Код статьи
- 10.31857/S0131164622600483-1
- DOI
- 10.31857/S0131164622600483
- Тип публикации
- Статус публикации
- Опубликовано
- Авторы
- Том/ Выпуск
- Том 49 / Номер выпуска 1
- Страницы
- 104-115
- Аннотация
- Гипомагнитные условия (ГМУ) будут являться неотъемлемой частью комплекса факторов, воздействующих на космонавтов в длительных межпланетных миссиях, за пределами магнитного поля Земли. Адаптация организма человека в этих условиях будет затрагивать регуляторные процессы в различных физиологических системах, молекулярные пути которых, с участием белков, до сих пор, не изучены. С целью восполнения этого пробела, протеомными методами исследованы сухие пятна крови, собранные на специальный ватман, здоровых добровольцев в двух сессиях модельного эксперимента: с гипомагнитными условиями и в сессии “плацебо”. Эксперимент проведен методом двойного слепого контроля, с участием одних и тех же добровольцев в обеих сессиях. В образцах полуколичественно определено 1219 различных белков. В серии с ГМУ выявлены изменения трех белков: цепи тропомиозина альфа-3 (TPM3), белка 14В, содержащего домен абгидролазы (ABHD14B) и белка, ассоциированного с ацетилхолинэстеразой (CUTA), относительно индивидуальных значений перед серией эксперимента. Однако сравнение данных, полученных в сессии “плацебо”, сгладило эффект влияния ГМУ на изменения вышеупомянутых белков. Полученные результаты, могут означать либо отсутствие влияния ГМУ при непродолжительном воздействии и отсутствие накопительного эффекта, либо являются недостоверными из-за недостаточной численности выборки испытуемых.
- Ключевые слова
- гипомагнитные условия здоровые добровольцы протеомика хромато-масс-спектрометрия сухие пятна крови.
- Дата публикации
- 01.01.2023
- Год выхода
- 2023
- Всего подписок
- 0
- Всего просмотров
- 24
Библиография
- 1. Zhadin M.N. Review of russian literature on biological action of DC and low-frequency AC magnetic fields // Bioelectromagnetics. 2001. V. 22. № 1. P. 27.
- 2. Xue X., Ali Y.F., Luo W. et al. Biological Effects of Space Hypomagnetic Environment on Circadian Rhythm // Front. Physiol. 2021. V. 12. P. 643943.
- 3. Binhi V.N. Theoretical concepts in magnetobiology // Electro Magnetobiol. 2001. V. 20. № 1. P. 43.
- 4. Wang X., Jing C., Selby C.P. et al. Comparative properties and functions of type 2 and type 4 pigeon cryptochromes // Cell. Mol. Life Sci. 2018. V. 75. № 24. P. 4629.
- 5. Binhi V.N., Prato F.S. Biological effects of the hypomagnetic field: An analytical review of experiments and theories // PLoS One. 2017. V. 12. № 6. P. e0179340.
- 6. Breus T.K., Binhi V.N., Petrukovich A.A. Magnetic factor of the solar terrestrial relations and its impact on the human body: physical problems and prospects for research // Physics–Uspekhi. 2016. V. 59. № 5. P. 502.
- 7. Zhang B., Tian L. Reactive Oxygen Species: Potential Regulatory Molecules in Response to Hypomagnetic Field Exposure // Bioelectromagnetics. 2020. V. 41. № 8. P. 573.
- 8. Цетлин В.В., Зотин А.А., Мойса С.С. Влияние изменения магнитного поля на развитие роговой катушки Planorbarius corneus (Gastropoda, Planorbidae) // Авиакосм. и экол. мед. 2014. Т. 48. № 3. С. 36. Tsetlin V.V., Zotin A.A., Moisa S.S. [Effect of altered magnetic field on the development of great ramshorn Planorbarius corneus (gastropoda, planorbidae)] // Aviakosm. Ekolog. Med. 2014. V. 48. № 3. Р. 36.
- 9. Baek S., Choi H., Park H. et al. Effects of a hypomagnetic field on DNA methylation during the differentiation of embryonic stem cells // Sci. Rep. 2019. V. 9. № 1. P. 1333.
- 10. Sarimov R.M., Binhi V.N., Milyaev V.A. The influence of geomagnetic field compensation on human cognitive processes // Biophysics. 2008. V. 53. № 5. P. 433.
- 11. Zhang B., Wang L., Zhan A. et al. Long-term exposure to a hypomagnetic field attenuates adult hippocampal neurogenesis and cognition // Nat. Commun. 2021. V. 12. № 1. P. 1174.
- 12. Ciorba D., Morariu V.V. Life in zero magnetic field. III. Activity of aspartate aminotransferase and alanine aminotransferase during in vitro aging of human blood // Electro Magnetobiol. 2001. V. 20. № 3. P. 313.
- 13. Ciortea L.I., Morariu V.V., Todoran A., Popescu S. Life in zero magnetic field. III. Effect on zinc and copper in human blod serum during in vitro aging // Electro Magnetobiol. 2001. V. 20. № 2. P. 127.
- 14. Куликов В.Ю., Козяева Е.А., Тимофеева Ю.С., Емельяненко Т.А. Осмотическая резистентность эритроцитов в ослабленном геомагнитном поле и при действии дигоксина in vitro // Медицина и образование в Сибири. 2010. № 3. С. 10. Kulikov V.Y., Kozyaeva E.A., Timofeeva Y.S., Emeliyanenko T.A. Erythrocytes osmotic resistance in a weakened geomagnetic field and under the action of digoxin in vitro // J. Sib. Med. Sci. 2010. № 3. P. 10.
- 15. Martino C.F., Perea H., Hopfner U. et al. Effects of weak static magnetic fields on endothelial cells // Bioelectromagnetics. 2010. V. 31. № 4. P. 296.
- 16. Gurfinkel Y.I., At’kov O.Y., Vasin A.L. et al. Effect of zero magnetic field on cardiovascular system and microcirculation // Life Sci. Space Res. (Amst). 2016. V. 8. P. 1.
- 17. Каширина Д.Н., Пастушкова Л.Х., Бржозовский А.Г. и др. Исследование белкового профиля плазмы в сопоставлении с биохимическими параметрами крови добровольцев в 21-суточной антиортостатической гипокинезии // Физиология человека. 2020. Т. 46. № 4. С. 88. Kashirina D.N., Pastushkova L.Kh., Brzhozovskiy A.G. et al. Research of the plasma protein profile in comparison with the biochemical parameters of blood of volunteers in a 21-day head down bed rest // Human Physiology. 2020. V. 46. № 4. P. 423.
- 18. Rajendran A., Vaidya K., Mendoza J. et al. Functional annotation of ABHD14B, an orphan serine hydrolase enzyme // Biochemistry. 2020. V. 59. № 2. P. 183.
- 19. Fong S.T., Camakaris J., Lee B.T. Molecular genetics of a chromosomal locus involved in copper tolerance in Escherichia coli K-12 // Mol. Microbiol. 1995. V. 15. № 6. P. 1127.
- 20. Liang D., Nunes-Tavares N., Xie H.Q. et al. Protein C-utA undergoes an unusual transfer into the secretory pathway and affects the folding, oligomerization, and secretion of acetylcholinesterase // J. Biol. Chem. 2009. V. 284. № 8. P. 5195.
- 21. Zhao Y., Wang Y., Hu J. et al. CutA divalent cation tolerance homolog (Escherichia coli) (CUTA) regulates β-cleavage of β-amyloid precursor protein (APP) through interacting with β-site APP cleaving protein 1 (BACE1) // J. Biol. Chem. 2012. V. 287. № 14. P. 11141.
- 22. Xu F., Zhu J., Chen Y. et al. Physical interaction of tropomyosin 3 and STIM1 regulates vascular smooth muscle contractility and contributes to hypertension // Biomed. Pharmacother. 2021. V. 134. P. 111126.
- 23. Wolfenson H., Meacci G., Liu S. et al. Tropomyosin controls sarcomere-like contractions for rigidity sensing and suppressing growth on soft matrices // Nat. Cell Biol. 2016. V. 18. № 1. P. 33.
- 24. Kee A.J., Yang L., Lucas C.A. et al. An actin filament population defined by the tropomyosin Tpm3.1 regulates glucose uptake // Traffic. 2016. V. 17. № 1. P. 80.
- 25. Mo W.C., Zhang Z.J., Wang D.L. et al. Shielding of the geomagnetic field alters actin assembly and inhibits cell motility in human neuroblastoma cells // Sci. Rep. 2016. V. 6. P. 22624.
- 26. Chesny D.L., Levin G.A., Persons L.E., Durrance S.T. Galactic cosmic ray shielding using spherical field-reversed array of superconducting coils // J. Spacecraft and Rockets. 2020. V. 57. № 6. P. 1222.
- 27. Zhang Z., Xue Y., Yang J. et al. Biological Effects of Hypomagnetic Field: Ground-Based Data for Space Exploration // Bioelectromagnetics. 2021. V. 42. № 6. P. 516.
